Mecanismos de acción de péptidos antibacterianos Ib-M contra Escherichia coli. Un estudio estructural y proteómico. Avances de resultados - Farfán-García, Ana Elvira; Restrepo-Pineda, Durley Eliana; Flórez-Castillo , Johanna Marcela (Iatreia, 2022)
Los péptidos antimicrobianos (AMPs) son una buena opción terapéutica contra bacterias multirresistentes. Sin embargo, el uso terapéutico de los AMPs se ha obstaculizado, debido a su inestabilidad en ambientes específicos, propensión al clivaje por proteasas o en algunos casos citotoxicidad. Estos exhiben pequeño tamaño, carga neta positiva y anfipaticidad, necesarios para adquirir estructura secundaria, en superficies hidrofóbicas e hidrofílicas, lo que facilita su interacción electrostática con las membranas bacterianas. Los péptidos Ib-M1, Ib-M2 e Ib-M6, evaluados en este estudio, son análogos sintéticos del péptido Ib-AMP4, nativo de la planta Impatiens balsamina, que fueron obtenidos después de modificar su carga neta e hidrofobicidad mediante la inserción de arginina y triptófano. Resultados previos mostraron actividad inhibitoria de los péptidos Ib-M menor a 10 µM contra Escherichia coli O157:H7 y en aislados clínicos, sin evidencia de citotoxicidad en células Vero, por lo que se consideran agentes antibacterianos promisorios.