Péptidos antimicrobianos: Estructura, función y aplicaciones

Autores/as

  • Pablo Gutiérrez Unidad de Biotecnología y Control Biológico
  • Sergio Orduz Corporación para Investigaciones Biológicas (CIB)

DOI:

https://doi.org/10.17533/udea.acbi.329497

Palabras clave:

Péptidos, antimicrobiano, alfa hélice, antibiótico

Resumen

Los péptidos antimicrobianos recientemente descubiertos corresponden a una primera línea de defensa contra los patógenos. Se han descrito provenientes de bacterias, insectos, plantas y vertebrados, y se conocen varios grupos de péptidos antimicrobianos dependiendo de su estructura: alfa-helicoidales, de estructura extendida y de composición irregular, para los que se han propuesto varios modelos de interacción con las membranas de las bacterias, pero, en general, los péptidos causan poros líticos. En la mayoría de los casos estos péptidos son sintetizados ribosomalmente, algunos como preproteínas. Se ha propuesto una serie de aplicaciones para el control de infecciones bacterias, especialmente aquellas localizadas en la piel o en las mucosas. Se han desarrollado plantas transgénicas que expresan péptidos antimicrobianos y se ha logrado reducir la incidencia de enfermedades.

|Resumen
= 1858 veces | PDF
= 2376 veces|

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.

Biografía del autor/a

Pablo Gutiérrez, Unidad de Biotecnología y Control Biológico

Unidad de Biotecnología y Control Biológico, Corporación para Investigaciones Biológicas (CIB), apartado 7378, Medellín, Colombia. E-mail: sorduz@cib.org.co

Citas

Baeuerle PA, Henkel T. 1994. Function and activation of NF-kappaB in the immune system. Ann Rev Immunol 12:141-179.Bals R, Weiner DJ, Moscioni AD, Meegalla RL, Wilson JM.1999. Augmentation of innate host defense by expressionof a cathelicidin antimicrobial peptide. Infect Immunol67:6.084-6.089.Bellamy W, Takase M, Yamauchi K, Wakabayashi H, Kawase K,Tomita M. 1992. Identification of the bactericidal domainof lactoferrin. Biochim Biophys Acta 1.121:130-136.Benachir T, Lafleur M. 1995. Study of vesicle leakage inducedby melittin. Biochim Biophys Acta 1.235:452-460.Boheim G. 1974. Statistical analysis of alamethicin channels inblack lipid membranes. J Membr Biol 19:277-303.Boman HG, Agerberth B, Boman A. 1993. Mechanisms of actionon Escherichia coli of cecropin P1 and PR-39, twoantibacterial peptides from pig intestine. Infect Immunol61:2.978-2.984.Breukink E, De Kruijff B. 1999. The lantibiotic nisin, a specialcase or not?. Biochim Biophys Acta 1.462:223-234.Brewer D, Hunter H, Lajoie G. 1998. NMR studies of theantimicrobial salivary peptides histatin 3 and histatin 5 inaqueous and nonaqueous solutions. Biochem Cell Biol76:247-256.Carlsson A, Engstrom P, Palva ET, Bennich H. 1991. Attacin, anantibacterial protein from Hyalophora cecropia, inhibitssynthesis of outer membrane proteins in Escherichia coliby interfering with omp gene transcription. Infect Immunol59:3.040-3.045.Chen HC, Brown JH, Morell JL, Huang CM. 1988. Syntheticmagainin analogues with improved antimicrobial activity.FEBS Lett 236:462-466.Dangl JL, Jones JD. 2001. Plant pathogens and integrated defenceresponses to infection. Nature 411(6.839):826-833.Darveau RP, Cunningham MD, Seachord CL, Cassiano-CloughL, Cosand WL, Blake J, Watkins CS. 1991. Beta-lactamantibiotics potentiate magainin 2 antimicrobial activity in vitroand in vivo. Antimicrob Agents Chemother 35:1.153-1.159.Dathe M, Wieprecht T. 1999. Structural features of helicalantimicrobial peptides: their potential to modulate activityon model membranes and biological cells. Biochim BiophysActa 1.462:71-87.DeGray G, Rajasekaran K, Smith F, Sanford J, Daniell H.2001. Expression of an antimicrobial peptide via the

chloroplast genome to control phytopathogenic bacteriaand fungi. Plant Physiol 127:852-862.Eisenberg D. 1984. Three-dimensional structure of membraneand surface proteins. Ann Rev Biochem 53:595-623.Engstrom Y, Kadalayil L, Sun SC, Samakovlis C, Hultmark D,Faye I. 1993. kappa B-like motifs regulate the inductionof immune genes in Drosophila.J Mol Biol 232:327-333.Epand RM, Vogel HJ. 1999. Diversity of antimicrobial peptidesand their mechanisms of action’, Biochim Biophys Acta1.462:11-28.Friedrich CL, Moyles D, Beveridge TJ, Hancock RE.2000.Antibacterial action of structurally diverse cationicpeptides on gram- positive bacteria. Antimicrob AgentsChemother 44:2.086-2.092.Ganz T, Lehrer RI. 1995 ‘Defensins’’, Pharmacol Ther 66:191-205.Ganz T, Metcalf JA, Gallin JI, Boxer LA, Lehrer RI. 1988.Microbicidal/cytotoxic proteins of neutrophils are deficientin two disorders: Chediak-Higashi syndrome and ”“specific” granule deficiency. J Clin Invest 82:552-556.Giacometti A, Cirioni O, Barchiesi F, Scalise G. 2000. In vitroactivity and killing effect of polycationic peptides onmethicillin-resistant Staphylococcus aureus and interactionswith clinically used antibiotics. Diagn Microbiol Infect Dis38:115-118.Giangaspero A, Sandri L, Tossi A. 2001. Amphipathic alpha helicalantimicrobial peptides. Eur J Biochem 268:5.589-5.600.Grant EJr, Beeler TJ, Taylor KM, Gable K, Roseman MA.1992. Mechanism of magainin 2a induced permeabilizationof phospholipid vesicles. Biochemistry 31:9.912-9.918.Gudmundsson GH, Lidholm DA, Asling B, Gan R, Boman HG.1991. The cecropin locus. Cloning and expression of agene cluster encoding three antibacterial peptides inHyalophora cecropia. J Biol Chem 266:11.510-11.517.Hancock RE. 1999. Host defence (cationic) peptides: what istheir future clinical potential? Drugs 57:469-473.Hancock RE. 2000. Cationic antimicrobial peptides: towards clinicalapplications. Expert Opin Investig Drugs 9:1.723-1.729.Haynie SL, Crum GA, Doele BA. 1995. Antimicrobial activitiesof amphiphilic peptides covalently bonded to a water-insoluble resin. Antimicrob Agents Chemother 39:301-307.He K, Ludtke SJ, Heller WT, Huang HW. 1996. Mechanismof alamethicin insertion into lipid bilayers. Biophys J71:2.669-2.679.

Descargas

Publicado

2017-11-22

Cómo citar

Gutiérrez, P., & Orduz, S. (2017). Péptidos antimicrobianos: Estructura, función y aplicaciones. Actualidades Biológicas, 25(78), 1–12. https://doi.org/10.17533/udea.acbi.329497

Número

Sección

Artículos completos