Mecanismos de acción de péptidos antibacterianos Ib-M contra Escherichia coli. Un estudio estructural y proteómico. Resultados preliminares
DOI:
https://doi.org/10.17533/udea.iatreia.345509Palabras clave:
péptidos, antibacterianos, Escherichia coli, relación estructura-actividad, membrana celularResumen
Los péptidos antimicrobianos (AMPs) son una buena opción terapéutica contra bacterias multidrogoresistentes. Sin embargo, el uso terapéutico de los AMPs se ha obstaculizado, debido a su inestabilidad en ambientes específicos, propensión al clivaje por proteasas o en algunos casos citotoxicidad. Los AMPs exhiben pequeño tamaño, carga neta positiva y anfipaticidad, necesarios para adquirir estructura secundaria, en superficies hidrofóbicas e hidrofílicas, lo que facilita la interacción electrostática con las membranas bacterianas. Los péptidos Ib-M1, Ib-M2 e Ib-M6, que se usarán en este estudio, son análogos sintéticos del péptido Ib-AMP4, nativo de la planta Impatiens balsamina, que fueron obtenidos después de modificar su carga neta e hidrofobicidad mediante la inserción de arginina y triptófano. Estudios de la actividad biológica de Ib-M contra E. coli O157:H7, mostraron actividad inhibitoria menor a 10 µM, sin evidencia de citotoxicidad en células Vero, por lo que se consideran agentes antibacterianos promisorios.
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(1) Arias M, Jensen KV, Nguyen LT, Storey DG, Vogel HJ. Hydroxy-tryptophan containing derivatives of tritrpticin: modification of antimicrobial activity and membrane interactions. Biochim Biophys Acta. 2015;1848(1 Pt B):277-88.
(2) Arias M, Hoffarth ER, Ishida H, Aramini JM, Vogel HJ. Recombinant expression, antimicrobial activity and mechanism of action of tritrpticin analogs containing fluoro-tryptophan residues. Biochim Biophys Acta. 2016 May;1858(5):1012-23.
(3) Ashby M, Petkova A, Hilpert K. Cationic antimicrobial peptides as potential new therapeutic agents in neonates and children: a review. Curr Opin Infect Dis. 2014;27(3):258-67.
(4) Fan X, Korytowski A, Makky A, Tanaka M, Wink M. Ib-AMP4 insertion causes surface rearrangement in the phospholipid bilayer of biomembranes: Implications from quartz-crystal microbalance with dissipation. Biochim Biophys Acta. 2018;1860(2):617-623.
(5) Flórez-Castillo JM, Perullini M, Jobbágy M, Cano-Calle HJ. Enhancing Antibacterial Activity Against Escherichia coli K-12 of Peptide Ib-AMP4 with Synthetic Analogues. International Journal of Peptide Research and Therapeutics. 2014;20(3):365–369.
(6) Flórez-Castillo JM, Rondón-Villareal P, Ropero-Vega JL, Mendoza-Espinel SY, Moreno-Amézquita JA, Méndez-Jaimes KD, Farfán-García AE, Gómez-Rangel SY, Gómez-Duarte OG. Ib-M6 Antimicrobial Peptide: Antibacterial Activity against Clinical Isolates of Escherichia coli and Molecular Docking. Antibiotics (Basel). 2020;9(2):79.
(7) Giuliani A, Pirri G, Nicoletto SF. Antimicrobial peptides: an overview of a promising class of therapeutics. Central European Journal of Biology. 2007;2(1):1-33.
(8) Hancock RE. Cationic peptides: effectors in innate immunity and novel antimicrobials. Lancet Infect Dis. 2001;1(3):156-64.
(9) Kozlowska J, Vermeer LS, Rogers GB, Rehnnuma N, Amos SB, Koller G, McArthur M, Bruce KD, Mason AJ. Combined systems approaches reveal highly plastic responses to antimicrobial peptide challenge in Escherichia coli. PLoS Pathog. 2014;10(5):e1004104.
(10) Liu B, Huang H, Yang Z, Liu B, Gou S, Zhong C, Han X, Zhang Y, Ni J, Wang R. Design of novel antimicrobial peptide dimer analogues with enhanced antimicrobial activity in vitro and in vivo by intermolecular triazole bridge strategy. Peptides. 2017;88:115-125.
(11) Miao J, Chen F, Duan S, Gao X, Liu G, Chen Y, Dixon W, Xiao H, Cao Y. iTRAQ-Based Quantitative Proteomic Analysis of the Antimicrobial Mechanism of Peptide F1 against Escherichia coli. Journal of Agricultural and Food Chemistry 2015; 63(32):7190-7197.
(12) Prada-Prada S, Flórez-Castillo J, Farfán-García A, Guzmán F, Hernández-Peñaranda I. Antimicrobial activity of Ib-M peptides against Escherichia coli O157:H7. PLoS One. 2020;15(2):e0229019.
(13) Scott MG, Hancock RE. Cationic antimicrobial peptides and their multifunctional role in the immune system. Crit Rev Immunol. 2000;20(5):407-31.
(14) Sinha S, Zheng L, Mu Y, Ng WJ, Bhattacharjya S. Structure and Interactions of A Host Defense Antimicrobial Peptide Thanatin in Lipopolysaccharide Micelles Reveal Mechanism of Bacterial Cell Agglutination. Sci Rep. 2017;7(1):17795.
(15) Tailor RH, Acland DP, Attenborough S, Cammue BP, Evans IJ, Osborn RW, Ray JA, Rees SB, Broekaert WF. A novel family of small cysteine-rich antimicrobial peptides from seed of Impatiens balsamina is derived from a single precursor protein. J Biol Chem. 1997;272(39):244807.
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